Халоензимни характеристики, функции и примери



а holoenzima е ензим, съставен от протеинова част, наречена апоензим, комбинирана с непротеинова молекула, наречена кофактор. Нито апоферзимът, нито кофакторът са активни, когато са разделени; тоест, за да могат да функционират, те трябва да бъдат свързани.

По този начин холоензимите са комбинираните ензими и следователно са каталитично активни. Ензимите са вид биомолекули, чиято функция е основно да увеличат скоростта на клетъчните реакции. Някои ензими се нуждаят от помощта на други молекули, наречени кофактори.

Кофакторите се допълват с апоензими и образуват активен холоензим, който извършва катализа. Тези ензими, които изискват определен кофактор, са известни като конюгирани ензими. Те имат два основни компонента: кофактор, който може да бъде метален (неорганичен) йон или органична молекула; апоензим, протеинова част.

индекс

  • 1 Характеристики
    • 1.1 Съставен от апоензими и кофактори
    • 1.2 Те приемат различни кофактори
    • 1.3 Временен или постоянен съюз
  • 2 Функция
  • 3 Примери за общи холоензими
    • 3.1 РНК полимераза
    • 3.2 ДНК полимераза
    • 3.3 Въглеродна анхидраза
    • 3.4 Хемоглобин
    • 3.5 Цитохромоксидаза
    • 3.6 Пируват киназа
    • 3.7 Пируват карбоксилаза
    • 3.8 Ацетил СоА карбоксилаза
    • 3.9 Моноаминооксидаза
    • 3.10 Лактат дехидрогеназа
    • 3.11 Каталаза
  • 4 Препратки

функции

Създаден от апоензими и кофактори

Апоензимите са протеинова част на комплекса, а кофакторите могат да бъдат йони или органични молекули.

Те признават различни кофактори

Има няколко вида кофактори, които подпомагат формирането на холоензимите. Някои примери са коензими и общи витамини, например: витамин В, FAD, NAD +, витамин C t коензим А.

Някои кофактори с метални йони, например: мед, желязо, цинк, калций и магнезий, наред с други. Друг клас кофактори са т.нар. Протетични групи.

Временен или постоянен съюз

Кофакторите могат да се присъединят към апоензимите с различна интензивност. В някои случаи съюзът е слаб и временен, а в други случаи съюзът е толкова силен, че е постоянен.

В случаите, когато съюзът е временен, когато кофакторът се отстранява от холоензима, той отново се превръща в апоензим и престава да бъде активен..

функция

Холоензимът е ензим, готов за упражняване на своята каталитична функция; да ускори определени химични реакции, които се генерират в различни области.

Функциите могат да варират в зависимост от специфичното действие на холоензима. Сред най-важните е ДНК полимеразата, чиято функция е да гарантира правилното ДНК копиране.

Примери за общи холоензими

РНК полимераза

РНК полимеразата е холоензим, който катализира реакцията на синтез на РНК. Този холоензим е необходим за изграждане на РНК нишки от нишки на ДНК матрици, които функционират като шаблони по време на процеса на транскрипция.

Неговата функция е да добави рибонуклеотиди в 3-края на растящата молекула РНК. В прокариотите апоензимът на РНК полимераза се нуждае от кофактор, наречен сигма 70.

ДНК полимераза

ДНК полимераза е също холоензим, който катализира реакцията на полимеризация на ДНК. Този ензим играе много важна роля за клетките, защото е отговорен за репликирането на генетична информация.

ДНК полимеразата се нуждае от положително зареден йон, обикновено магнезий, за да изпълнява своята функция.

Има няколко вида ДНК полимераза: ДНК полимераза III е холоензим, който има два централни ензима (Pol III), всеки от които се състои от три субединици (α, и θ), плъзгаща се скоба, която има две бета субединици и комплекс от фиксиране на заряда, което има множество субединици (δ, τ, γ, ψ и χ).

Въглеродна анхидраза

Въглеродна анхидраза, наричана още карбонатна дехидратаза, принадлежи към семейство холоензими, които катализират бързото превръщане на въглеродния диоксид (CO2) и водата (H2O) в бикарбонат (H2CO3) и протони (H +).

Ензимът изисква цинков йон (Zn + 2) като кофактор, за да изпълнява своята функция. Реакцията, катализирана от карбоанхидраза, е обратима, поради което активността му се счита за важна, тъй като помага за поддържането на киселинно-алкалния баланс между кръвта и тъканите..

хемоглобин

Хемоглобинът е много важен холоензим за транспортиране на газове в животинските тъкани. Този протеин в червените кръвни клетки съдържа желязо (Fe + 2) и неговата функция е да пренася кислород от белите дробове до други части на тялото..

Молекулярната структура на хемоглобина е тетрамер, което означава, че е съставена от 4 полипептидни вериги или субединици..

Всяка субединица на този холоензим съдържа хем-група, а всяка хем-група съдържа железен атом, който може да се свърже с кислородните молекули. Хемовата група на хемоглобина е неговата протетична група, необходима за нейната каталитична функция.

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидазата е ензим, който участва в процесите на получаване на енергия, които се извършват в митохондриите на почти всички живи същества..

Това е сложен холоензим, който изисква сътрудничеството на някои кофактори, желязо и медни йони, за да може да катализира реакцията на електронния трансфер и производството на АТР..

Пируват киназа

Пируват киназата е друг важен холоензим за всички клетки, защото участва в един от универсалните метаболитни пътища: гликолиза.

Неговата функция е да катализира прехвърлянето на фосфатна група от молекула, наречена фосфоенолпируват към друга молекула, наречена аденозин дифосфат, за да се образува АТР и пируват..

Апоензимът изисква калиеви (K ') и магнезиеви (Mg + 2) катиони като кофактори за формиране на функционален холоензим..

Пируват карбоксилаза

Друг важен пример е пируват карбоксилаза, холоензим, който катализира прехвърлянето на карбоксилна група в пируватна молекула. По този начин, пируватът се превръща в оксалоацетат, важен междинен продукт в метаболизма.

За да бъде функционално активен, пируват карбоксилазната апоензим изисква кофактор, наречен биотин.

Ацетил СоА карбоксилаза

Ацетил-СоА карбоксилазата е холоензим, чийто ко-фактор, както показва името му, е коензим А.

Когато се свържат апоензимът и коензим А, холоензимът е каталитично активен, за да изпълнява своята функция: прехвърляне на карбоксилна група в ацетил-КоА за превръщане в малонил коензим А (малонил-CoA).

Ацетил-CoA изпълнява важни функции както в животинските клетки, така и в растителните клетки.

Моноаминооксидаза

Това е важен холоензим в човешката нервна система, неговата функция е да насърчава деградацията на някои невротрансмитери..

За да бъде моноаминооксидазата каталитично активна, тя трябва да бъде ковалентно свързана с неговия кофактор, флавин аденин динуклеотид (FAD).

Лактат дехидрогеназа

Лактатдехидрогеназата е важен холоензим за всички живи същества, особено в тъканите, които консумират много енергия, като сърцето, мозъка, черния дроб, скелетните мускули, белите дробове и др..

Този ензим изисква присъствието на неговия кофактор, никотинамид аденин динуклеотид (NAD), за да катализира реакцията на превръщане на пируват до лактат..

каталаза

Каталазата е важен холоензим в превенцията на клетъчната токсичност. Неговата функция е да разгради водороден пероксид, продукт на клетъчния метаболизъм, в кислород и вода.

Каталазният апоензим изисква да се активират два кофактора: манганов йон и протезна група HEMO, подобна на тази на хемоглобина..

препратки

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Предварително проучване за серумния лактат дехидрогеназа (LDH) - прогностичен биомаркер при карциномни гърди. Вестник за клинични и диагностични изследвания, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Структура на биотиниловия домен на ацетил-коензим А карбоксилаза, определена чрез MAD фазиране. структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). биохимия (8-мо изд.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Свързването на нивото на серумния лактат дехидрогеназа с избрани опортюнистични инфекции и прогресия на HIV. Международно списание за инфекциозни болести, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Функция на въглеродна анхидраза в кръвта. природа, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P.F. (2011). Структури и механизъм на семейството на моноаминооксидаза. Биомолекулни понятия, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R.N. K. (2010). Човешка пируват киназа М2: Мултифункционален протеин. Протеинова наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, М., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Структура, механизъм и регулация на пируват карбоксилаза. Биохимичен вестник, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Изоензими на пируват киназа. Сделки на биохимичното общество, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. и Мартин, Д. (2004). биология (7-мо изд.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Структура и функция на карбоанхидразите. Биохимичен вестник, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, К. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Моноаминооксидази: сигурност и неопределеност. Текуща лекарствена химия, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи на биохимията: Живот на Молекулно ниво (5-то изд.). Wiley.
  14. Xu, Н. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). По-високият лактат е индикатор за метастатичен риск на тумора? Пилотно изследване на MRS с използване на хиперполяризиран13C-пируват. Академична радиология, 21(2), 223-231.