Имуноглобулини Структура, типове и функции

на имуноглобулини Те са молекули, които правят В лимфоцити и плазмени клетки, които помагат за защитата на тялото. Те се състоят от гликопротеинова биомолекула, принадлежаща на имунната система. Те са един от най-разпространените протеини на кръвния серум след албумин.

Антитялото е друго име, което имуноглобулините получават и те се считат за глобулини, поради тяхното поведение в електрофореза на кръвния серум, който ги съдържа. Имуноглобулиновата молекула може да бъде проста или комплексна, в зависимост от това дали нейното представяне е като мономер или се полимеризира.

Общата структура на имуноглобулините е подобна на буквата "Y". Има пет вида имуноглобулини, които представят морфологични, функционални и локални различия в организма. Структурните разлики на антителата не са във форма, а в техния състав; всеки тип има специфична цел.

Имунологичният отговор, стимулиран от имуноглобулини, е много специфичен и е много сложен механизъм. Стимулът за неговата секреция от клетките се активира в присъствието на агенти, чужди на организма, като бактерии. Функцията на имуноглобулина ще бъде да се свърже с чуждия елемент и да го елиминира.

Имуноглобулини или антитела могат да присъстват както в кръвната, така и в мембранозната повърхност на органите. Тези биомолекули представляват важни елементи в защитната система на човешкото тяло.

индекс

• 1 Структура
  • 1.1 Тежки вериги
  • 1.2 Леки вериги
  • 1.3 Сегменти Fc и Fab
• 2 вида
  • 2.1 Имуноглобулин G (IgG)
  • 2.2 Имуноглобулин М (IgM)
  • 2.3 Имуноглобулин А (IgA)
  • 2.4 Имуноглобулин Е (IgE)
  • 2.5 Имуноглобулин D (IgD)
  • 2.6 Промяна на типа
• 3 Функции
  • 3.1 Общи функции
  • 3.2 Специфични функции
• 4 Препратки

структура

Структурата на антителата съдържа аминокиселини и въглехидрати, олигозахаридите. Преобладаващото присъствие на аминокиселини, тяхното количество и разпределение определят структурата на имуноглобулина.

Подобно на всички протеини, имуноглобулините имат първична, вторична, третична и кватернерна структура, определящи техния типичен вид.

Имайки предвид броя на аминокиселините, които те представят, имуноглобулините имат два вида вериги: тежка верига и лека верига. Освен това, съгласно последователността на аминокиселините в нейната структура, всяка от веригите има променлива област и постоянна област.

Тежки вериги

Тежките вериги на имуноглобулините съответстват на полипептидни единици, съставени от 440 аминокиселинни последователности.

Всеки имуноглобулин има 2 тежки вериги и всеки от тях има променлива област и постоянна област. Константният регион има 330 аминокиселини и последователността на променливата 110 аминокиселини.

Структурата на тежката верига е различна за всеки имуноглобулин. Те са общо 5 вида тежка верига, които определят видовете имуноглобулин.

Типовете на тежките вериги се идентифицират с гръцките букви γ, μ, α, ε, δ за имуноглобулини IgG, IgM, IgA, IgE и IgD, съответно..

Постоянната област на тежките вериги ε и μ се формира от четири области, докато тези, съответстващи на α, γ, δ, имат три. Така че, всеки константен регион ще бъде различен за всеки тип имуноглобулин, но общ за имуноглобулини от същия тип.

Променливият участък на тежката верига се образува от един имуноглобулинов домен. Този регион има последователност от 110 аминокиселини и ще бъде различен в зависимост от специфичността на антитялото за антиген.

В структурата на тежките вериги може да се наблюдава ъглова или гъвкава шарнирна връзка, която представлява гъвкавата област на веригата..

Леки вериги

Леките вериги на имуноглобулините са полипептиди, състоящи се от около 220 аминокиселини. Има два вида леки вериги при хората: капа (κ) и ламбда (λ), а последната с четири подтипа. Постоянните и променливите домени имат последователности от по 110 аминокиселини.

Антитялото може да има две κ (κκ) леки вериги или двойка λ (λλ) вериги, но не е възможно да има един от всеки тип по едно и също време..

Сегменти Fc и Fab

Тъй като всеки имуноглобулин има форма, подобна на "Y", тя може да бъде разделена на два сегмента. "Долният" сегмент, базата, се нарича кристализираща фракция или Fc; докато ръцете на "Y" образуват Fab, или фракция, която свързва антигена. Всяка от тези структурни части на имуноглобулина изпълнява различна функция.

Fc сегмент

Fc сегментът има два или три постоянни домена на тежките вериги на имуноглобулините.

Fc може да се свърже с протеини или специфичен рецептор в базофили, еозинофили или мастни клетки, така че той индуцира специфичния имунен отговор, който ще елиминира антигена. Fc съответства на карбоксилния край на имуноглобулина.

Сегмент Fab

Fab фракцията или сегментът на антитялото съдържа променливите домени в краищата си, в допълнение към константните домени на тежките и леките вериги..

Константният домен на тежката верига се продължава с домейните на Fc сегмента, формиращи шарнира. Съответства на амино-терминалния край на имуноглобулина.

Значението на Fab сегмента е, че позволява свързването с антигени, чужди вещества и потенциално вредни вещества.

Променливите домени на всеки имуноглобулин гарантират тяхната специфичност за даден антиген; Тази характеристика дори позволява използването й при диагностициране на възпалителни и инфекциозни заболявания.

тип

Имуноглобулините, известни досега, притежават специфична тежка верига, която е постоянна за всяка от тях и разликата на другите.

Има пет разновидности на тежки вериги, които определят пет вида имуноглобулини, чиито функции са различни.

Имуноглобулин G (IgG)

Имуноглобулин G е най-многобройният сорт. Той има тежка гама верига и е представен в мономолекулна или мономерна форма.

IgG е най-разпространеният в кръвния серум и тъканното пространство. Минималните промени в аминокиселинната последователност на неговата тежка верига определят нейното разделяне на подтипове: 1, 2, 3 и 4.

Имуноглобулин G има последователност от 330 аминокиселини в своя Fc сегмент и с молекулно тегло от 150,000, от които 105,000 съответстват на неговата тежка верига..

Имуноглобулин М (IgM)

Имуноглобулин М е пентамер, чиято тежка верига е μ. Неговото молекулно тегло е високо, приблизително 900 000.

Аминокиселинната последователност на неговата тежка верига е 440 в нейната Fc фракция. Намира се предимно в кръвен серум, представляващ от 10 до 12% имуноглобулини. IgM има само един подтип.

Имуноглобулин А (IgA)

Той съответства на вида на тежката верига а и представлява 15% от общия имуноглобулин. IgA се открива както в кръвта, така и в секретите, включително в кърмата, под формата на мономер или димер. Молекулното тегло на този имуноглобулин е 320,000 и има два подтипа: IgA1 и IgA2.

Имуноглобулин Е (IgE)

Имуноглобулин Е се състои от вида на тежката верига ε и е много ограничен в серума, около 0.002%.

IgE има молекулно тегло 200,000 и присъства като мономер главно в серум, назална слуз и слюнка. Също така е обичайно да се намери този имуноглобулин в рамките на базофилите и мастните клетки.

Имуноглобулин D (IgD)

Разнообразието на тежката верига 5 съответства на имуноглобулин D, който представлява 0.2% от общия имуноглобулин. IgD има молекулно тегло 180,000 и е структурирано във формата на мономер.

Тя е свързана с В лимфоцити, прикрепени към повърхността на тези. Въпреки това, функцията на IgD не е ясна.

Промяна на типа

Имуноглобулините могат да претърпят промяна в структурен тип, поради необходимостта от защита срещу антиген.

Тази промяна се дължи на функцията на В-лимфоцитите да произвеждат антитела чрез свойството на адаптивния имунитет. Структурната промяна е в постоянната област на тежката верига, без да се променя променливата област.

Промяната на типа или класа може да доведе до преминаване на IgM към IgG или IgE и това се случва като отговор, индуциран от интерферон гама или интерлевкини IL-4 и IL-5..

функции

Ролята на имуноглобулините в имунната система е от жизненоважно значение за защитата на организма.

Имуноглобулините са част от хуморалната имунна система; това са вещества, които се секретират от клетки за защита срещу патогенни или вредни агенти. 

Те осигуряват ефективно средство за защита, ефективни, специфични и систематизирани, които са от голяма стойност като част от имунната система. Те имат общи и специфични функции в рамките на имунитета:

Общи функции

Антителата или имуноглобулините изпълняват както независими функции, така и активиращи клетъчно-медиирани ефекторни и секреторни реакции.

Свързване на антиген-антитяло

Имуноглобулините имат функцията на свързване на антигенни агенти по специфичен и селективен начин.

Образуването на антиген-антитяло комплекс е основната функция на имуноглобулина и следователно е имунният отговор, който може да спре действието на антигена. Всяко антитяло може да се свърже към два или повече антигена по едно и също време.

Функции на ефектора

Повечето от времето комплексът антиген-антитяло служи като начало за активиране на специфични клетъчни отговори или за иницииране на последователност от събития, които определят елиминирането на антигена. Двата най-чести ефекторни отговора са клетъчно свързване и комплементарно активиране.

Клетъчното свързване зависи от наличието на специфични рецептори за Fc сегмента на имуноглобулина, след като е бил свързан с антигена.

Клетки като мастоцити, еозинофили, базофили, лимфоцити и фагоцити притежават тези рецептори и осигуряват механизми за отстраняване на антигени..

Активирането на комплементната каскада е сложен механизъм, който включва началото на последователност, така че крайният резултат е секретиране на токсични вещества, които елиминират антигените..

Специфични функции

Първо, всеки тип имуноглобулин развива специфична отбранителна функция:

Имуноглобулин G

- Имуноглобулин G осигурява повечето от защитните средства срещу антигенни агенти, включително бактерии и вируси.

- IgG активира механизми като комплемент и фагоцитоза.

- Конституцията на специфичен IgG за антиген е трайна.

- Единственото антитяло, което майката може да прехвърли на децата по време на бременност, е IgG.

Имуноглобулин М

- IgM е антитялото на бърза реакция към вредни и инфекциозни агенти, тъй като осигурява незабавно действие, докато се замести с IgG.

- Това антитяло активира клетъчните отговори, включени в лимфоцитната мембрана и хуморалните отговори като комплемент.

- Това е първият имуноглобулин, който синтезира човешкото същество.

Имуноглобулин А

- Действа като защитна бариера срещу патогени, за да бъде разположена върху повърхностите на лигавиците.

- Присъства в респираторната лигавица, храносмилателната система, пикочните пътища, както и в секрети като слюнка, назална слуз и сълзи.

- Въпреки че неговата комплементарна активация е ниска, тя може да бъде свързана с лизозими за елиминиране на бактериите.

- Наличието на имуноглобулин D както в кърмата, така и в коластрата позволява на новородено да го придобие по време на кърмене.

Имуноглобулин Е

- Имуноглобулин Е осигурява силен защитен механизъм срещу алерген-произвеждащи антигени.

- Взаимодействието между IgE и алергена ще предизвика появата на възпалителни вещества, които са отговорни за симптомите на алергии, като например кихане, кашлица, уртикария, повишени сълзи и назална слуз..

- IgE може също да бъде свързан с повърхността на паразитите чрез неговия Fc сегмент, произвеждайки реакция, която причинява смъртта на тези \ t.

Имуноглобулин D

- Мономерната структура на IgD е свързана с В лимфоцити, които не са взаимодействали с антигени, така че те действат като рецептори..

- Функцията IgD е неясна.

препратки

1. (s.f.) Медицинска дефиниция на имуноглобулин. Възстановен от medicinenet.com
2. Уикипедия (s.f.). Антитела. Изтеглено от en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Възстановен от sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Имуноглобулини и други молекули на В клетките. Възстановен от ugr.es
5. (s.f.) Въведение в имуноглобулини. Изтеглено от thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Анатомия на имунната система. Възстановен от emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Имуноглобулини: структура и функции. Възстановен от biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Имуноглобулини - структура и функция. Изтеглено от microbiologybook.org