Апоензимни характеристики, функции и примери



а ароензим Той е протеиновата част на ензима, поради което е известен също като апопротеин. Апоензимът е неактивен, т.е. не може да изпълнява функцията си за извършване на определена биохимична реакция и е непълна, докато не се присъедини към други молекули, известни като кофактори..

Протеиновата част (апоензим) заедно с кофактор образуват пълен ензим (холоензим). Ензимите са протеини, които могат да увеличат скоростта на биохимичните процеси. Някои ензими се нуждаят от своите кофактори за извършване на катализа, докато други не се нуждаят от тях.

индекс

  • 1 Основни характеристики
    • 1.1 Те са протеинови структури
    • 1.2 Те са част от спрегнати ензими
    • 1.3 Те приемат различни кофактори
  • 2 Функции на апоензимите
    • 2.1 Създайте холоензими
    • 2.2 Дават възможност за каталитично действие
  • 3 Примери
    • 3.1 Въглеродна анхидраза
    • 3.2 Хемоглобин
    • 3.3 Цитохромоксидаза
    • 3.4 Алкохолна дехидрогеназа
    • 3.5 Пируват киназа
    • 3.6 Пируват карбоксилаза
    • 3.7 Ацетил коензим А карбоксилаза
    • 3.8 Моноаминооксидаза
    • 3.9. Лактат дехидрогеназа
    • 3.10 Каталаза
  • 4 Препратки

Основни характеристики

Те са протеинови структури

Апоензимите съответстват на протеиновата част на ензима, които са молекули, чиято функция е да действат като катализатори срещу определени химични реакции в организма..

Те са част от спрегнати ензими

Ензимите, които не изискват кофактори, са известни като прости ензими, като пепсин, трипсин и уреаза. Обратно, ензимите, които изискват определен кофактор, са известни като конюгирани ензими. Те са съставени от два основни компонента: кофактора, който е непротеинова структура; и апоензима, протеиновата структура.

Кофакторът може да бъде органично съединение (например, витамин) или неорганично съединение (например метален йон). Органичният кофактор може да бъде коензим или протетична група. Коензимът е кофактор, който е слабо свързан с ензима и следователно може лесно да се освободи от активното място на ензима..

Те признават различни кофактори

Има много кофактори, които се присъединяват към апоензимите за производство на холоензими. Общите коензими са NAD +, FAD, коензим А, витамин В и витамин С. Обичайните метални йони, които се свързват с апоензимите, са желязо, мед, калций, цинк и магнезий..

Кофакторите се свързват плътно или леко с апоензима, за да превърнат апоензима в холоензим. След като кофакторът се отстрани от холоензима, той отново става апоензим, който е неактивен и непълен.

Афеензимни функции

Създайте холоензими

Основната функция на апоензимите е да предизвикат холоензими: апоензимите са обединени с кофактор и от тази връзка се генерира холоензим..

Дават възможност за каталитично действие

Катализа се отнася до процеса, чрез който е възможно да се ускорят някои химични реакции. Благодарение на апоензимите, холоензимите са завършени и могат да активират тяхното каталитично действие.

Примери

Въглеродна анхидраза

Въглеродната анхидраза е решаващ ензим в животински клетки, растителни клетки и в околната среда за стабилизиране на концентрациите на въглероден диоксид..

Без този ензим превръщането на въглероден диоксид в бикарбонат - и обратно - би било изключително бавно, което би направило почти невъзможно осъществяването на жизнени процеси, като фотосинтеза при растенията и издишване по време на дишането..

хемоглобин

Хемоглобинът е глобуларен протеин, присъстващ в червените кръвни клетки на гръбначни животни и в плазмата на много безгръбначни, чиято функция е да пренася кислород и въглероден диоксид.

Съединението на кислород и въглероден диоксид към ензима се случва на място, наречено хем група, която е отговорна за придаване на червения цвят на кръвта на гръбначните животни..

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидазата е ензим, който присъства в повечето клетки. Съдържа желязо и порфирин.

Този окислителен ензим е много важен за процесите на получаване на енергия. Намира се в митохондриалната мембрана, където катализира прехвърлянето на електрони от цитохром в кислород, което в крайна сметка води до образуване на вода и АТФ (енергийна молекула)..

Алкохолна дехидрогеназа

Алкохолдехидрогеназата е ензим, който се намира предимно в черния дроб и стомаха. Този апоензим катализира първата стъпка в метаболизма на алкохола; окисляването на етанол и други алкохоли. По този начин, той ги превръща в ацеталдехид.

Името му показва механизма на действие в този процес: префиксът "des" означава "не", а "хидро" се отнася до водороден атом. Така, функцията на алкохолната дехидрогеназа е да отстрани водороден атом от алкохол.

Пируват киназа

Пируват киназата е апоензим, който катализира крайния етап на клетъчния процес на разграждане на глюкозата (гликолиза).

Неговата функция е да ускори прехвърлянето на фосфатна група от фосфоенолпируват към аденозин дифосфат, произвеждайки една молекула пируват и една от АТФ..

Пируват киназата има 4 различни форми (изоензими) в различните тъкани на животни, всяка от които притежава специфични кинетични свойства, необходими за адаптиране към метаболитните изисквания на тези тъкани..

Пируват карбоксилаза

Пируват карбоксилазата е ензимът, който катализира карбоксилирането; прехвърляне на карбоксилна група към пируватна молекула до образуване на оксалоацетат.

Тя катализира специфично в различни тъкани, например: в черния дроб и бъбреците ускорява първоначалните реакции за синтеза на глюкоза, докато в мастната тъкан и мозъка насърчава синтеза на липиди от пируват..

Той участва и в други реакции, които са част от биосинтезата на въглехидратите.

Ацетил коензим А карбоксилаза

Ацетил-СоА карбоксилазата е важен ензим в метаболизма на мастни киселини. Той е протеин, който се среща в животни и растения, като представя няколко субединици, които катализират различни реакции.

Неговата функция е основно да прехвърли карбоксилна група към ацетил-CoA, за да я превърне в малонил коензим А (малонил-CoA).

Той има 2 изоформи, наречени ACC1 и ACC2, които се различават по своята функция и разпределение в тъкани на бозайници.

Моноаминооксидаза

Моноаминооксидазата е ензим, който присъства в нервните тъкани, където играе важна роля в инактивирането на някои невротрансмитери, като серотонин, мелатонин и епинефрин..

Участва в биохимични реакции на разграждане на различни моноамини в мозъка. При тези окислителни реакции ензимът използва кислород, за да отстрани аминогрупа от молекула и да произведе алдехид (или кетон), а съответният амоняк.

Лактат дехидрогеназа

Лактатдехидрогеназата е ензим, открит в клетките на животни, растения и прокариоти. Неговата функция е да насърчава превръщането на лактат в пировидна киселина и обратно.

Този ензим е важен за клетъчното дишане, по време на което глюкозата, получена от храната, се разгражда, за да се получи полезна енергия за клетките..

Въпреки че лактатдехидрогеназата е в изобилие в тъканите, нивата на този ензим са ниски в кръвта. Въпреки това, когато има нараняване или заболяване, много молекули се освобождават в кръвния поток. Следователно, лактатдехидрогеназата е индикатор за определени увреждания и заболявания като сърдечни пристъпи, анемия, рак, ХИВ и др..

каталаза

Каталазата се намира във всички организми, които живеят в присъствието на кислород. Това е ензим, който ускорява реакцията, при която водороден пероксид се разлага във вода и кислород. По този начин се предотвратява натрупването на токсични съединения.

По този начин тя помага да се защитят органите и тъканите от увреждане, причинено от пероксид, съединение, което непрекъснато се произвежда в множество метаболитни реакции. При бозайниците се среща предимно в черния дроб.

препратки

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Предварително проучване за серумния лактат дехидрогеназа (LDH) - прогностичен биомаркер при карциномни гърди. Вестник за клинични и диагностични изследвания, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Структура на биотиниловия домен на ацетил-коензим А карбоксилаза, определена чрез MAD фазиране. структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). биохимия (8-мо изд.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Свързването на нивото на серумния лактат дехидрогеназа с избрани опортюнистични инфекции и прогресия на HIV. Международно списание за инфекциозни болести, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Функция на въглеродна анхидраза в кръвта. природа, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P.F. (2011). Структури и механизъм на семейството на моноаминооксидаза. Биомолекулни понятия, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R.N. K. (2010). Човешка пируват киназа М2: Мултифункционален протеин. Протеинова наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, М., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Структура, механизъм и регулация на пируват карбоксилаза. Биохимичен вестник, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Изоензими на пируват киназа. Сделки на биохимичното общество, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. и Мартин, Д. (2004). биология (7-мо изд.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Структура и функция на карбоанхидразите. Биохимичен вестник, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, К. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Моноаминооксидази: сигурност и неопределеност. Текуща лекарствена химия, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи на биохимията: Живот на Молекулно ниво (5-то изд.). Wiley.
  14. Xu, Н. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). По-високият лактат е индикатор за метастатичен риск на тумора? Пилотно изследване на MRS с използване на хиперполяризиран13C-пируват. Академична радиология, 21(2), 223-231.