Хидрофобни взаимодействия в това, което са, биологично значение и примери

на Хидрофобни взаимодействия (HI) това са силите, които поддържат кохезията между неполярните съединения, потопени в разтвор или полярен разтворител. За разлика от други взаимодействия с нековалентен характер, като водородни връзки, йонни взаимодействия или ван дер Ваалсови сили, хидрофобните взаимодействия не зависят от присъщите свойства на разтворените вещества, а по-скоро от разтворителите..

Много илюстративен пример за тези взаимодействия може да бъде фазовото разделяне, което се случва при опит за смесване на вода с масло. В този случай, маслените молекули "взаимодействат" един с друг в резултат на поръчване на водните молекули около тях.

Идеята за тези взаимодействия съществува още преди четиридесетте. Въпреки това, терминът "хидрофобна връзка" е въведен от Kauzmann през 1959 г., докато изучава най-важните фактори за стабилизиране на триизмерната структура на някои протеини..

HIs са най-важните неспецифични взаимодействия, които се осъществяват в биологичните системи. Те също така играят важна роля в широк спектър от инженерни приложения и химическата и фармацевтичната промишленост, които познаваме днес.

индекс

• 1 Какво представляват хидрофобните взаимодействия??
• 2 Биологично значение
• 3 Примери за хидрофобни взаимодействия
  • 3.1 Мембрани
  • 3.2 Протеини
  • 3.3 Перилни препарати
• 4 Препратки

Какви са хидрофобните взаимодействия??

Физическата причина за HI се основава на неспособността на аполарните вещества да образуват водородни връзки с водни молекули в разтвор.

Те са известни като "неспецифични взаимодействия", тъй като не са свързани с афинитета между молекулите на разтворените вещества, а по-скоро към тенденцията на водните молекули да поддържат собствените си взаимодействия чрез водородни връзки..

Когато в контакт с вода, неполярни или хидрофобни молекули са склонни да се агрегират спонтанно, за да се постигне най-голяма стабилност чрез намаляване на повърхността на контакт с вода..

Този ефект може да се обърка със силно привличане, но това е само следствие от неполярния характер на веществата по отношение на разтворителя..

Обяснени от термодинамична гледна точка, тези спонтанни асоциации възникват в търсене на енергийно благоприятно състояние, където има най-малка вариация на свободната енергия (ΔG)..

Като се има предвид, че ΔG = ΔH - TΔS, най-енергийно благоприятното състояние ще бъде това, където ентропията (ΔS) е по-голяма, т.е. където има по-малко водни молекули, чиято ротационна и транслационна свобода е намалена чрез контакт с неполярно вещество.

Когато аполарните молекули са свързани помежду си, принудени от водните молекули, се получава по-благоприятно състояние, отколкото ако тези молекули остават разделени, всяка от които е заобиколена от "клетка" от различни водни молекули..

Биологично значение

HI имат голямо значение, тъй като се срещат в различни биохимични процеси.

Сред тези процеси са конформационните промени в протеините, свързването на субстратите с ензимите, свързването на субединици на ензимните комплекси, агрегацията и образуването на биологични мембрани, стабилизирането на протеините във водни разтвори и други.

В количествено отношение на различните автори е възложена задачата да определят значението на HI в стабилността на структурата на големи количества протеини, като заключават, че тези взаимодействия допринасят повече от 50%.

Много мембранни протеини (интегрални и периферни) се свързват с липидните билайери благодарение на HI, когато в техните структури споменатите протеини притежават домени с хидрофобен характер. Освен това, стабилността на третичната структура на много разтворими протеини зависи от HI.

Някои техники в изследването на клетъчната биология използват свойствата, притежавани от някои йонни детергенти, за да образуват мицели, които са "полусферични" структури на амфифилни съединения, чиито неполярни региони са свързани помежду си благодарение на HI.

Мицелите се използват също във фармацевтични изследвания, които включват доставянето на мастноразтворими лекарства и тяхното образуване е също от съществено значение за абсорбцията на комплексни витамини и липиди в човешкото тяло..

Примери за хидрофобни взаимодействия

мембрани

Отличен пример за HI е образуването на клетъчни мембрани. Такива структури са съставени от двуслойни фосфолипиди. Неговата организация се дава благодарение на HI, които се случват между аполарните опашки в "отблъскване" на заобикалящата го водна среда.

протеин

HI имат голямо влияние върху сгъването на кълбовидните протеини, чиято биологично активна форма се получава след установяването на определена пространствена конфигурация, управлявана от наличието на определени аминокиселинни остатъци в структурата..

• Случаят на апомиоглобин

Апомиоглобин (миоглобин без хем група) е малък алфа-спирален протеин, който е служил като модел за изследване на процеса на сгъване и значението на HI сред неполярните остатъци в полипептидната верига на същата..

В проучване, проведено от Дайсън и сътрудници през 2006 г., където се използват мутирали последователности на апомиоглобин, беше показано, че инициирането на сгъваемите събития зависи преди всичко от HI между аминокиселините с аполярните групи на алфа-спиралите.

По този начин малки промени, въведени в аминокиселинната последователност, означават важни модификации в третичната структура, което води до деформирани и неактивни протеини..

перилни препарати

Друг ясен пример за HI е начинът на действие на търговските детергенти, които всеки ден използваме за домакински цели.

Детергентите са амфипатични молекули (с полярна и неполярна област). Те могат да "емулгират" мазнини, тъй като имат способността да образуват водородни връзки с водни молекули и имат хидрофобни взаимодействия с липидите, налични в мазнините.

Когато влизат в контакт с мазнини във воден разтвор, молекулите на детергентите се свързват помежду си по такъв начин, че аполарните опашки се сблъскват помежду си, обгръщайки липидните молекули и излагайки полярните региони, които влизат в повърхността на мицелите, до повърхността на мицела. контакт с вода.

препратки

1. Chandler, D. (2005). Интерфейси и движещата сила на хидрофобния монтаж. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J.N. & Zeng, H. (2018). Модулация на хидрофобното взаимодействие чрез посредническа повърхностна наноразмерна структура и химия, а не монотонна по хидрофобност. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
3. Dyson, J.H., Wright, P.E. & Sheraga, H.A. (2006). Ролята на хидрофобните взаимодействия в инициирането и размножаването на сгъстяването на протеини. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5-то изд.). Freeman, W. H. & Company.
5. Luckey, M. (2008). Мембранна структурна биология: с биохимични и биофизични основи. Cambridge University Press. Изтеглено от www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., & Israelachvili, J. (2006). Скорошен напредък в разбирането на хидрофобните взаимодействия. Изследвания на Националната академия на науките, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, D.L., & Cox, М. M. (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Издания Omega (5-то издание).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem., Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Хидрофобни взаимодействия и химическа реактивност. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011 г.). Принос на хидрофобните взаимодействия към стабилността на протеина. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, Т. P. (1998). Истинската причина защо маслото и водата не се смесват. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.