Характеристики, синтези и функции на Малтаса

на мабтаза, известен също като а-глюкозидаза, киселинна малтаза, глюкозоинвестаза, глюкозидосукраза, лизозомална а-глюкозидаза или малтаза-глюкоамилаза, е ензимът, отговорен за хидролизата на малтозата в чревните епителни клетки по време на заключителните етапи на храносмилането на нишестето.

Той принадлежи към класа хидролази, по-специално към подкласа гликозидази, които са способни да разрушат а-глюкозидните връзки между глюкозните остатъци (ЕС 3.2.1.20). Тази категория групира различни ензими, чиято специфичност е насочена към екзо-хидролиза на терминални гликозиди, свързани с α-1,4 връзки..

Някои малтази са способни да хидролизират полизахариди, но с много по-ниска скорост. Като цяло, след действието на малтазата, остатъците на α-D-глюкозата се освобождават, но ензимите от същия подклас могат да хидролизират β-глюкани, като по този начин освобождават бета-D-глюкозни остатъци..

Съществуването на малцови ензими първоначално се демонстрира през 1880 г. и сега е известно, че то не е налично само при бозайници, но и в микроорганизми като дрожди и бактерии, както и в много висши растения и зърнени култури..

Пример за значението на активността на тези ензими е свързан със Saccharomyces cerevisiae, микроорганизма, отговорен за производството на бира и хляб, който е в състояние да разгради малтозата и малтотриозата благодарение на факта, че притежава малтазни ензими, чиито продукти се метаболизират до продуктите. ферментационни характеристики на този организъм.

индекс

• 1 Характеристики
  • 1.1 При бозайници
  • 1.2 В дрожди
  • 1.3 В растенията
• 2 Резюме
  • 2.1 При бозайници
  • 2.2 В дрожди
  • 2.3 В бактериите
• 3 Функции
• 4 Препратки

функции

При бозайници

Малтазата е амфипатен протеин, свързан с мембраната на чревните четки. Известен е също така изозим, известен като кисела малтаза, разположен в лизозомите и способен да хидролизира различни видове гликозидни връзки в различни субстрати, не само малтоза и α-1,4 връзки. И двата ензима имат много структурни характеристики.

Лизозомният ензим има приблизително 952 аминокиселини и се обработва след транслацията чрез гликозилиране и отстраняване на пептиди в N- и С-крайните краища..

Проучвания, проведени с ензима от червата на плъхове и прасета, установяват, че при тези животни ензимът се състои от две субединици, които се различават помежду си по отношение на някои физични свойства. Тези две субединици възникват от същия полипептиден прекурсор, който се реже протеолитично.

За разлика от прасета и плъхове, ензимът при хората не притежава две подединици, а е единичен, с високо молекулно тегло и силно гликозилиран (чрез N- и О-гликозилиране)..

В дрожди

Малтазата на дрождите, кодирана от гена MAL62, тежи 68 kDa и е цитоплазмен протеин, който съществува като мономер и хидролизира широк спектър от α-глюкозиди.

В дрождите има пет изоензима, кодирани в теломерните зони на пет различни хромозоми. Всеки кодиращ локус на MAL гена също включва ген комплекс от всички гени, участващи в метаболизма на малтоза, включително пермеаза и регулаторни протеини, като че ли е оперон..

В растенията

Доказано е, че присъстващият в растенията ензим е чувствителен към температури над 50 ° C и че малтатаза се среща в големи количества в покълнали и непрогресирани зърнени култури..

Освен това, по време на разграждането на нишесте, този ензим е специфичен за малтоза, тъй като не действа върху други олигозахариди, но винаги завършва с образуването на глюкоза..

синтез

При бозайници

Чревната малтаза на хора се синтезира като единична полипептидна верига. Въглехидратите, богати на манозни остатъци, се добавят ко-трансдукция чрез гликозилиране, което изглежда защитава последователността на протеолитично разграждане.

Проучванията върху биогенезата на този ензим установяват, че той се сглобява като молекула с високо молекулно тегло в състояние "свързано с мембраната" на ендоплазмения ретикулум и че по-късно се обработва от панкреатични ензими и "повторно гликозилира" в Комплекс Голджи.

В дрожди

В дрождите има пет изоензима, кодирани в теломерните зони на пет различни хромозоми. Всеки кодиращ локус на MAL гена също включва ген комплекс от всички гени, участващи в метаболизма на малтоза, включително пермеаза и регулаторни протеини..

При бактериите

Системата на метаболизма на малтозата в бактерии, като Е. coli, е много подобна на лактозната система, особено в генетичната организация на оперона, отговорен за синтеза на регулаторни протеини, транспортери и ензимна активност на субстрата (малтази). ).

функции

В повечето организми, където е установено наличието на ензими като малтаза, този ензим играе същата роля: разграждането на дизахариди като малтоза, за да се получат разтворими въглехидратни продукти, които могат да се метаболизират по-лесно..

В червата на бозайниците малтазата играе ключова роля в крайните етапи на разграждането на нишестето. Недостатъци в този ензим обикновено се наблюдават при патологии като гликогеноза тип II, която е свързана със съхранението на гликоген..

В бактериите и дрождите реакциите, катализирани от ензими от този вид, представляват важен източник на енергия под формата на глюкоза, влизаща в гликолитичния път, с ферментационни или неферментационни цели..

При растенията малтазата, заедно с амилазите, участва в деградацията на ендосперма в семената, които са "латентни", и които се активират от гибберелини, регулиращи растежа хормони, като предпоставка за покълване.

В допълнение, много растения, които произвеждат преходно нишесте през деня, имат специфични малтази, които допринасят за разграждането на междинните съединения на техния метаболизъм през нощта, и е установено, че хлоропластите са основните места за съхранение на малтоза в тези организми..

препратки

1. Auricchio, F., Bruni, В. B., & Sica, V. (1968). Допълнително пречистване и охарактеризиране на киселинната а-глюкозидаза. Biochemical Journal, 108,161-167.
2. Danielsen, Е. М., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Биосинтеза на чревни микровълнови протеини. Biochemical Journal, 210, 389-393.
3. Davis, W.A. (1916). III. Разпределението на малтазата в растенията. Функцията на малтазата в деградацията на нишесте и нейното влияние върху амилокластичната активност на растителните материали. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. Expasy. Биоинформатичен ресурсен портал. (Н.О.). Изтеглено от enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Дължина на деня и циркадния ефект върху разграждането на нишестето и малтозния метаболизъм. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
6. Naims, Н. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Структура, биосинтеза и гликозилиране на човешки малък чревен тракт. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Контрол на синтеза на малтаза в дрожди. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
8. Комитет по номенклатурата на Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (NC-IUBMB). (2019). Взето от qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, М., Hermans, М., Bijvoet, A., Verbeet, М., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Гликогеноза тип II (дефицит на киселинна малтаза). Мускул и нерв, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Проучвания за покой в ​​семената на Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, М. (1982). Структура и специфичност на амфифилната свински интестинална микроводородна малтаза / глюкоамилаза. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.