Представяне на биологичния катализатор и примери



а биологичен катализатор или биокатализатор е молекула, обикновено с протеинов произход, която има способността да ускорява химичните реакции, които се появяват в живите същества. Катализаторните протеинови молекули са ензими, а тези на РНК-природата са рибозими. В тази статия ще се съсредоточим върху проучването на ензими, които са най-известните биологични катализатори.

В отсъствието на ензими, огромният брой реакции, които се случват в клетката и позволяват живот, не могат да възникнат. Те са отговорни за ускоряване на процеса в порядъка на порядъка на 106 - и в някои случаи много по-голяма.

индекс

  • 1 Катализ
  • 2 Ензими
    • 2.1 Какво е ензим?
    • 2.2 Характеристики на ензимите
    • 2.3 Номенклатура и класификация на ензимите
    • 2.4 Как работят ензимите?
    • 2.5 Ензимни инхибитори
    • 2.6 Примери
  • 3 Разлика между биологичните катализатори (ензими) и химичните катализатори
    • 3.1 Реакциите, катализирани от ензимите, протичат по-бързо
    • 3.2 Повечето ензими работят при физиологични условия
    • 3.3 Специфичност
    • 3.4 Ензимната регулация е точна
  • 4 Препратки

катализа

Катализаторът е молекула, способна да променя скоростта на химическа реакция, без да бъде консумирана в споменатата реакция.

Химичните реакции включват енергия: първоначалните молекули, участващи в реакцията или реагентите, започват със степен на енергия. Допълнително количество енергия се абсорбира, за да достигне "преходното състояние". Впоследствие енергията се освобождава с продуктите.

Разликата в енергията между реагентите и продуктите се изразява като ΔG. Ако енергийните нива на продуктите са по-големи от реагентите, реакцията е ендергонична и не спонтанна. Обратно, ако енергията на продуктите е по-ниска, реакцията е ексергонична и спонтанна.

Обаче, ако реакцията е спонтанна, това не означава, че тя ще се случи със значителна скорост. Скоростта на реакцията зависи от ΔG * (звездичката се отнася до енергията на активиране).

Читателят трябва да има предвид тези понятия, за да разбере как се осъществява функционирането на ензимите.

ензими

Какво е ензим?

Ензимите са биологични молекули с невероятна сложност, състоящи се главно от протеини. Протеините от своя страна са дълги вериги от аминокиселини.

Една от най-забележителните характеристики на ензимите е тяхната специфичност в целевата молекула - тази молекула се нарича субстрат.

Характеристики на ензимите

Ензимите съществуват в няколко форми. Някои се състоят изцяло от протеини, докато други имат не-протеинови региони, наречени кофактори (метали, йони, органични молекули и др.).

Следователно, апоензимът е ензим без кофактора и комбинацията от апоензим и неговия кофактор се нарича холоензим..

Те са молекули със значително голям размер. Обаче, само малко място на ензима участва пряко в реакцията със субстрата и този регион е активното място.

Когато реакцията започне, ензимът се свързва с неговия субстрат, тъй като ключът е свързан със заключването му (този модел е опростяване на действителния биологичен процес, но служи за илюстриране на процеса).

Всички химични реакции, които се срещат в нашето тяло, се катализират от ензими. Всъщност, ако тези молекули не съществуват, ще трябва да почакаме стотици или хиляди години, за да завършим реакциите. Следователно, регулирането на ензимната активност трябва да се контролира по много специфичен начин.

Номенклатура и класификация на ензими

Когато видим молекула, чието име свършва с аза, можем да сме сигурни, че тя е ензим (въпреки че има изключения от това правило, като трипсин). Това е конвенцията за обозначаване на името на ензимите.

Съществуват шест основни типа ензими: оксидоредуктази, трансферази, хидролази, лиази, изомерази и лигази; отговорен за: окислително-редукционни реакции, пренос на атоми, хидролиза, добавяне на двойни връзки, изомеризация и свързване на молекули, съответно.

Как работят ензимите?

В раздела за катализа споменахме, че скоростта на реакцията зависи от стойността на ΔG *. Колкото по-висока е тази стойност, толкова по-бавна и по-бавна е реакцията. Ензимът е отговорен за намаляване на споменатия параметър - по този начин увеличава скоростта на реакцията.

Разликата между продуктите и реагентите остава идентична (ензимът не го засяга), както и разпределението на същите. Ензимът улеснява образуването на преходното състояние.

Ензимни инхибитори

В контекста на изследването на ензими, инхибиторите са вещества, които успяват да намалят активността на катализатора. Те се класифицират в два вида: конкурентни и неконкурентни инхибитори. Тези от първия вид се конкурират с субстрата, а другите не.

Обикновено процесът на инхибиране е обратим, въпреки че някои инхибитори могат да останат свързани с ензима почти постоянно.

Примери

В нашите клетки има голямо количество ензими - и в клетките на всички живи същества. Въпреки това, най-известните са тези, които участват в метаболитни пътища като гликолиза, цикъл на Кребс, транспортна верига на електроните, наред с други..

Сукцинат дехидрогеназата е ензим тип оксидоредуктаза, който катализира окислението на сукцинат. В този случай реакцията включва загуба на два водородни атома.

Разлика между биологични катализатори (ензими) и химични катализатори

Има катализатори от химически характер, които подобно на биологичните увеличават скоростта на реакциите. Въпреки това, съществуват значителни разлики между двата вида молекули.

Ензим-катализираните реакции протичат по-бързо

Първо, ензимите успяват да увеличат скоростта на реакциите с порядъка на порядъка близо до 106 до 1012. Химическите катализатори също увеличават скоростта, но само с няколко порядъка.

Повечето ензими работят при физиологични условия

Тъй като биологичните реакции се извършват вътре в живите същества, техните оптимални условия обграждат физиологичните стойности на температурата и рН. Химиците, от друга страна, се нуждаят от драстични условия на температура, налягане и киселинност.

специфичност

Ензимите са много специфични в реакциите, които катализират. В повечето случаи те работят само с един субстрат или с няколко. Спецификата се отнася и за вида продукти, които произвеждат. Обхватът на субстратите от химически катализатори е много по-широк.

Силите, които определят спецификата на взаимодействието между ензима и неговия субстрат, са същите, които диктуват конформацията на същия протеин (ван дер ваалсови взаимодействия, електростатични, водородни връзки и хидрофобни).

Ензимната регулация е точна

И накрая, ензимите имат по-голям капацитет за регулиране и активността им варира в зависимост от концентрацията на различни вещества в клетката.

Сред регулаторните механизми откриваме алостеричен контрол, ковалентна модификация на ензимите и вариация в количеството на ензима, който се синтезира..

препратки

  1. Berg, J. М., Stryer, L., & Tymoczko, J.L. (2007). биохимия. Обърнах се обратно.
  2. Кембъл, М. К., и Фарел, С. О. (2011). Биохимия. Шесто издание. Thomson. Брукс / Коул.
  3. Девлин, Т. М. (2011). Учебник по биохимия. Джон Уайли и синове.
  4. Koolman, J., & Röhm, К. H. (2005). Биохимия: текст и атлас. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Упражнение биохимия. Човешката кинетика.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Биохимия. Основи на медицината и науките за живота. Обърнах се обратно.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Принципи на упражненията биохимия. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J.G. (2006). биохимия. Ed. Panamericana Medical.